Białko to biopolimer składający się z aminokwasów jako jednostki podstawowej.

Sekwencja aminokwasów w cząsteczkach białka i wynikająca z niej trójwymiarowa struktura stanowią o różnorodności struktur białkowych. Białka mają strukturę pierwszorzędową, drugorzędową, trzeciorzędową i czwartorzędową, a struktura cząsteczek białka determinuje jego funkcję.
Struktura pierwotna: Porządek, w jakim reszty aminokwasowe są ułożone w białkowym łańcuchu peptydowym, nazywany jest pierwotną strukturą białka, a każde białko ma niezależną i dokładną sekwencję aminokwasów. Wiązania peptydowe to główne wiązania chemiczne łączące reszty aminokwasowe w strukturach pierwszorzędowych, a niektóre białka zawierają także wiązania dwusiarczkowe.
Struktura drugorzędna: Łańcuch peptydowy w cząsteczce białka nie jest łańcuchem prostym, ale zwiniętym (tak jak struktura helikalna) lub złożonym (tak jak struktura -sfałdowana), tworząc specyficzną strukturę przestrzenną zgodnie z pewnymi zasadami, która jest strukturą wtórną białka. Strukturę drugorzędową białek osiąga się głównie poprzez wiązania wodorowe utworzone pomiędzy atomami wodoru na resztach aminokwasowych iminowych (-NH-) i atomami tlenu na grupach karbonylowych w łańcuchu peptydowym. Struktura wtórna ma postać -helisy, -fałdu, -narożnika, Ω-pierścienia. Wśród nich -helisa jest powszechną strukturą wtórną, a większość z nich to spirale prawoskrętne. -fold to łańcuch polipeptydowy tworzący strukturę arkuszową, która jest postrzępiona. -rogi i pętle Ω występują w białkach globularnych.
Struktura trzeciorzędowa: Na podstawie struktury drugorzędowej łańcuch peptydowy tworzy również bardziej złożoną strukturę trzeciorzędową zgodnie z pewną strukturą przestrzenną. To właśnie dzięki tej strukturze mioglobina, hemoglobina itp. sprawiają, że dziury na jej powierzchni zawierają po prostu cząsteczkę hemu. Do sił utrzymujących trzeciorzędową strukturę białek globularnych zaliczają się wiązania solne, wiązania wodorowe, efekty hydrofobowe i siły van der Waalsa, które łącznie określa się mianem wiązań wtórnych. Ponadto wiązania dwusiarczkowe odgrywają również ważną rolę w stabilizowaniu struktury przestrzennej niektórych białek.
Struktura czwartorzędowa: Agregatowa struktura utworzona przez łańcuchy polipeptydowe o strukturze trzeciorzędowej nazywana jest czwartorzędową strukturą białka. Na przykład hemoglobina składa się z 4 łańcuchów polipeptydowych o strukturze trzeciorzędowej, z których dwa to łańcuchy -, pozostałe dwa to -łańcuchy, a jej czwartorzędowa struktura przypomina kształtem elipsoidę.
Metoda połączenia